Menschlicher Zellkern in neuem Licht

Serum-vermittelter Aufbau eines dynamischen Aktin-Netzwerks im Zellkern. Dadurch Aktin-vermittelte Gen-Regulation durch den Serum-Response-Faktor (SRF).

Das Autorenteam (von links): Dr. Christian Baarlink, Haicui Wang und Prof. Dr. Robert Grosse. Foto: Frank Czubayko

Pharmakologen der Philipps-Universität Marburg haben eine neue Funktion von Proteinen im Zellkern entdeckt. Die Arbeit wird unter dem Titel „Nuclear Actin Network Assembly by Formins Regulates the SRF Coactivator MAL“ im Magazin „Science“ veröffentlicht.

Jede menschliche Zelle benötigt das Aktin-Zellskelett sowie deren dynamischen Umbau durch Aktinpolymerisation um Zellformgewebe, Zellorganisation oder auch Zellbewegung zu steuern. Somit stellt das Protein Aktin auch das am häufigsten vorkommende Protein im Zytoplasma dar. Anders ist die Situation im Zellkern. Hier ist Aktin nur in geringen Mengen und in monomerer Form vorhanden und eine definierte oder gar regulierte polymere Struktur war bislang nicht bekannt.

Nun haben Wissenschaftler aus Marburg entdeckt, dass es sehr wohl ein Signal-operiertes Aktin-Netzwerk im Säugerzellkern gibt. „Wir haben eine Methode verwendet, die aus der synthetischen Biologie kommt. Es ist uns gelungen, mit Licht ein Protein im Zellkern zu aktivieren und damit eine neue Struktur im Zellkern zu erkennen“, erklärt Prof. Dr. Robert Grosse. Damit erscheint der menschliche Zellkern sprichwörtlich in einem völlig neuen Licht, denn die Wissenschaftler konnten durch Licht-vermittelte Photoaktivierung eines endogenen Proteins im Zellkern das Aktingerüst auf- und wieder abbauen.

Hierbei handelt es sich um das Protein mDia2 der sogenannten Formine, welche hochpotente Aktinpolymerisationsfaktoren sind. Dadurch konnte eine neue, kernständige Funktion dieser Proteinfamilie zugeordnet werden. Durch die rasche Signal-operierte Aktinpolymerisation im Zellkern wird ein spezifischer aber lebenswichtiger Transkriptionsfaktor reguliert. Hierbei handelt es sich um den Serum-Response-Faktor. Die Wissenschaftler vermuten nun, dass diese neuartige Aktinstruktur weitere spannende Funktionen im Zellkern innehat, wie zum Beispiel Transportprozesse oder gar die räumliche Organisation von Kernbestandteilen.

Die Veröffentlichung finden Sie unter:

http://www.sciencemag.org/cgi/content/abstract/science.1235038

Weitere Informationen:

Prof. Dr. Robert Grosse
Pharmakologisches Institut
Tel.: 06421-2865001
E-Mail: robert.grosse@staff.uni-marburg.de
www.robert-grosse-lab.org